به وبلاگ پروتئومیکس خوش آمديد

عضويت در وبلاگ
منوي اصلي
صفحه نخست
پست الکترونيک
آرشيو مطالب
فهرست مطالب وبلاگ
پروفایل
موضوعات
کروماتوگرافی
ژل فیلتراسیون
افینیتی کروماتوگرافی (تمایلی)
آیون اکس چنج کروماتوگرافی (تبادلی)
الکتروفورز
SDS PAGE
الکتروفورز دو بعدی
PAGE
پروتئین ها
تخلیص پروتئین ها
ترسیب پروتئین ها
جرم مولکولی پروتئین ها
دیالیز پروتئین ها
اندازه گیری پروتئین ها
ایمنی هنگام کار (safty)
سئوالات متداول
ژورنال ها و مجلات علمی پروتئومیکس
خصوصیات و کاربردهای مواد شیمیایی پر مصرف در پروتومیکس
طيف سنجي جرمي
اضافات

 

********************
* آگهی های ویژه *
 
شرکت های فروشنده لوازم
آزمایشگاهی می توانند در
این محل یعنی جایی که
روزانه صدها محقق به آن
سر می زنند ، یعنی درست
در بازار هدف ، تبلیغات خود
را به ما بسپارند .
ما به شما یک صفحه مجزا
برای تبلیغات می دهیم .
*                           *
********************

کسب درامد واقعی

آخرین مطالب
طراح قالب

Template By: NazTarin.Com

تبلیغات

تخلیص پروتئین ها ( بخش دوم )

 

بخش دوم :

آماده سازی مقدماتی
 
در روند تخلیص ، خلوص ، مقدار ، حفظ اکتیویتی پروتئین و اقتصادی بودن شرایط مالی و زمانی بسیار مهم است . خلوص مورد نیاز باید از بررسی نوع منابع مادی ، تعیین نوع استفاده از فراورده نهایی ، و ایمنی آن تعیین شود . برای مثال اختلاف بین آلودگی هایی که باید از نمونه برداشته شود و آلودگی هایی که می تواند در آن باقی بماند ، مهم است . فاکتورهای دیگری هم هستند که تأثیر گذارند . بازده بالا معمولا یک کلید مهم است . همچنین زمان پروسه با یک Assay آهسته ما را به کمترین بهره وری سوق می دهد . همه اطلاعات ما درباره خصوصیات پروتئین هدف و آلودگی های آن ، به ما در طی روند تخلیص کمک می کند و به ما اجازه می دهد ، سریعترین و راحت ترین تکنیک ها را انتخاب کرده و بهره وری بالایی داشته باشیم و از وضعیتی که ممکن است پروتئین هدف غیرفعال شود ، احتراز کنیم .
 
ایجاد یک تست Assay سریع و قابل اطمینان و تعیین فعالیت پروتئین ، برای ادامه پیشرفت در روند تخلیص ، ضروری است . ( بازده ، فعالیت بیولوژی ، بازیافت )
 

 

ادامه مطلب مخصوص اعضاء

 

 

*** >>> استفاده از مطالب این وبلاگ بدون ذکر منبع جایز نیست <<< ***

www.ProteomicsIran.loxblog.ir

 

کسب درامد واقعی


ادامه مطلب
[+] نوشته شده توسط ابوذر عسکری در سه شنبه 28 دی 1389برچسب:تخلیص پروتئین ها, در ساعت 8:53 | |
بافرهای محلول سازی در الکتروفورز 2 بعدی (عوامل احیاء کننده)

 

عوامل احیاء کننده
عوامل احیاء کننده گروه تیول برای شکستن پیوندهای دی سولفیدی داخل و بین مولکولی مورد استفاده قرار می گیرند . معمولا این مرحله از اهمیت زیادی در محلول سازی برخوردار است . به خصوص برای پروتئین های منفک شده از سلولهای اوکاریوتی که نحوه تاخوردگی آنها بر پایه پیوند های دی سولفیدی استوار است .
 
مرکاپتواتانول در روشهای ابتدایی الکتروفورز 2 بعدی به کار گرفته می شد . اما به خاطر مشکلاتی که داشت امروزه از آن استفاده نمی شود . در واقع قسمتی از مرکاپتواتانول در PH بازی یونیزه می شود و داخل قسمت بازی ژل IEF می گردد و به خاطر قدرت بافر کنندگی موجب تخریب شیب PH در قسمت بازی می شود . اگر چه دی تیو تریتول (DTT) دارای pKa حدود 8 است ، اما به دلیل اینکه در غلظت بسیار کمتری استفاده می شود ، ( معمولا 50mM در مقایسه با 700mM موجود در 5% مرکاپتواتانول ) ، ایجاد مشکل مرکاپتواتانول را نمی کند .
 
دی تایوترایتول DTT و دی تایو اریتریتول DTE ، (Dithioerythritol) رایجترین عوامل احیا کننده مورد استفاده در محلول سازی پروتئین ها و IEF هستند . این معرف ها در یک واکنش تعادلی اکسیده شده و در عوض باعث احیاء پیوندهای دی سولفیدی می شوند . به همین دلیل معرفهای احیاء کننده در مقادیر اضافی ( حداکثر تا 100 میلی مولار ) مورد استفاده قرار می گیرند .
 
 DTT , DTE
 
DTT , احیاء پروتئین ها
ساختمان شیمیایی DTE و DTT و واکنش آنها با پروتئین ها
 
  
به هر حال معرفهایی نظیر DTT و DTE کمی اسیدی و دارای بار الکتریکی هستند ، به همین دلیل در حین الکتروفوکوسینگ به سمت آند مهاجرت می کنند که این امر می تواند منجر به اکسیداسیون مجدد پروتئین های نمونه ، از دست دادن حلالیت نمونه در حین الکتروفورز و ایجاد رگه های افقی در قسمت بازی ژل شود . مخصوصا زمانی که از شیبهای IPG بازی بر روی بعد اول استفاده می شود . این پدیده مشهود تر است . این مسئله را می توان با قرار دادن یک کاغذ الکترود اضافی که در 20 میلی مولار DTT خیسانده شده است . بر روی کاتد حل کرد . بدین ترتیب جایگزینی DTT داخل ژل که به سمت آند حرکت می کند با DTT که این کاغذ در کاتد آزاد می گردد ، تضمین خواهد شد . روش دیگر برای اجتناب از وقوع این پدیده و حفظ قدرت تفکیک ، عدم انجام فوکوسینگ در زمانهای طولانی است .
 
فسفاین ها  (Phsphines) می توانند جایگزین معرفهای احیاء کننده تیول باشند . معرف احیاء کننده بدون بار الکتریکی نظیر تری بوتیل فسفین Tributhyl phosphine , TBP در تمام طول IEF شرایط احیا را حفظ می کند . بدین ترتیب از ایجاد توده های پروتئینی ناشی از ایجاد مجدد پیوندهای دی سولفیدی ممانعت می نماید . علاوه بر این مزیت دیگر TBP امکان استفاده از آن در IEF با شیب های PH بازی است ، چرا که در این شیبها نیز شرایط احیا کنندگی را حفظ می نمایند . از خصوصیات دیگر فسفین ها عدم واکنش دهی شان با برخی از عوامل آلکیله کننده نظیر آکریل آمید و 4- وینیل پیریدین است . در زمان متعادل سازی می توان از این خاصیت برای طراحی یک مرحله ای احیا و آلکیلاسیون با TBP و آکریل آمید استفاده کرد . باید به این نکته توجه کرد که اسیدهای آیودو استیل و آمین ها با فسفینها واکنش می دهند و اگر در آلکیلاسیون از این مواد استفاده شود باید مراحل احیا و الکیلاسیون به صورت جداگانه صورت پذیرند .
 
فسفاین ها با زنجیره کوتاه مثل TBP در غلظتهای استوک ، موادی فرار ، سمی ، و به شدت قابل اشتعال هستند . اگر چه استوک های رقیق شده را می توان با امنیت مناسب مورد استفاده قرار داد ، اما مشکل در حمل و نقل استوکهای غلیظ است . در عین حال قیمت TBP در مقایسه با DTT بسیار بیشتر است .
 
 
 
 مرجع : استفاده شده از manual دستگاه IEF
 

 

 

*** >>> استفاده از مطالب این وبلاگ بدون ذکر منبع جایز نیست <<< ***

www.ProteomicsIran.loxblog.ir

 

کسب درامد واقعی

[+] نوشته شده توسط ابوذر عسکری در سه شنبه 25 دی 1389برچسب:DTT,TBP,DTE,محلول سازی نمونه در الکتروفورز 2 بعدی,الکتروفورز 2 بعدی,Electrophoresis,2 Dimensional Electrophoresis,2DE, در ساعت 13:9 | |
بافرهای محلول سازی در الکتروفورز 2 بعدی (دترجنت ها)
 
دترجنت ها
دترجنت ها مولکولهای آمفیپاتیک (Amphipathic) هستند . یعنی در ساختا خود هم گروه آب گریز و هم گروه قطبی دارند . این مولکولها دارای گروه قطبی در انتهای یک زنجیره کربنی طویل و آبگریز هستند . به همین دلیل مولکولهای آمفیپاتیک در آب رفتار منحصر به فردی از خود نشان می دهند . گروههای قطبی آنها با مولکولهای آب پیوند هیدروژنی تشکیل می دهند . در حالیکه زنجیره های هیدروکربنی آنها ، با ایجاد بر هم کنشهای آب گریز ، به یکدیگر اتصال می یابند . این ساختار خاص به میسل (Miccelle) موسوم است . دترجنتها به دلیل همین خاصیت آمفیپاتیک خود قادرند ترکیبات هیدروفوب را در آب حل کنند .
 
در بافر محلول سازی ، دترجنت ها تقویت کننده اثر معرفهای کائوتروپیک هستند . این مواد در ممانعت از ایجاد بر هم کنشهای آب گریز بین گروههای داخلی ، که بر اثر عملکرد معرف های کائوتروپیک در معرض محیط خارجی قرار گرفته اند ، نقش مؤثری در محلول سازی ایفا می کنند . عدم محافظت از این گروههای آب گریز خطر از دست دادن پروتئین ها را به دلیل توده شدن در بر دارد . این مسئله به خصوص در مورد پروتئین های هیدروفوبیک ، نظیر پروتئین های غشائی ، که دارای چندین گروه آی گریز هستند ، بارزتر است .
 
دترجنتها در محلول ساختن پروتئین های غشائی مانند محیط 2 لایه لیپیدی غشاهای بیولوژیک عمل می کنند . این مواد از قسمت آب گریز خود داخل 2 لایه لیپیدی شده با گروههای آب گریز ایجاد پیوند می کنند . همین امر پخش شدن این گروهها را در محیط آبی از طریق تشکیل میسلهای دترجنتی امکان پذیر می کند .
 
دترجنت ها بر اساس ماهیت سر قطبی خود به دترجنت های یونی و غیر یونی و دو یونی طبقه بندی می شوند . از این میان فقط دترجنتهایی غیر یونی یا دو یونی اجازه مهاجرت پروتئین ها را در ایزوالکتروفوکوسینگ می دهد . دترجنتهایی مثل SDS با IEF سازگاری ندارند .
 
از دترجنتهای غیر یونی که در الکتروفورز دو بعدی استفاده می شوند ، NP40 و Triton X-100 در غلظتهای 4 – 0.4% رایجترین ها هستند . دترجنتهای دو یونی از دسته سولفوبتائین ها (Sulfobetaines) نسبت به دترجنتهای غیر یونی ارجحیت دارند . سولفوبتائین ها اولین انتخاب برای انجام IEF هستند و در غلظت های بین 2 – 4% مورد استفاده قرار می گیرند . از سولفوبتائین ها CHAPS و CHAPSO و از مشتقات سولفوبتائین های خطی نظیر SB3-10 و آمیدوسولفوبتائین ASB-14 هستند . برای محلول سازی پروتئین های غشائی گاهی مواقع Triton X-100 به مقدار کم ، 0.5% به یک دترجنت سولفوبتائین اضافه می شود . البته برخی از پروتئین ها برای حل شدن به غلظت بالای 4% از دترجنت ها نیازمندند .
 
به هر حال SDS رایج ترین دترجنت مورد استفاده در محلول سازی پروتئین ها است . خصوصیات شگفت انگیز SDS در محلول سازی پروتئین ها ناشی از تمایل شدید آن در پیوند با پروتئین هاست ، به طوریکه تقریبا یک مولکول SDS به هر دو اسید آمینه موجود در مولکول پروتئین اتصال می یابد . به این ترتیب به خاطر سر آنیونی SDS ترکیب پروتئین و SDS بیشترین حلالیت در آب را خواهد داشت . از دیگر مزایای استفاده از آن جلوگیری از تشکیل اولیگومرها است . گاهی اوقات اورگانیسم هایی با دیواره سلولی محکم ، قبل از اینکه در بافر محلول سازی لیز شوند ، به مدت 5 دقیقه در SDS 1-2% جوشانده می شوند . در استخراج بسیاری از پروتئین های هیدروفوبیک نیز به درصد بالایی از SDS نیاز است . به هر حال قبل از الکتروفورز ، SDS باید با جایگزینی رقیب در بافر محلول سازی از آن خارج شود . برای این کار در ابتدا نمونه حل شده در SDS با بافر محلول سازی رقیق می شود تا جایگزینی دترجنت های رقیب با SDS صورت پذیرد . برای خارج ساختن SDS ممکن است بعد از محلول سازی ، پروتئین ها توسط روش TCA-Acetone رسوب داده شوند . در صورت استفاده از این روش ممکن است رسوب حاصل مجددا به راحتی قابل حل شدن نباشد . اضافه کردن حجم کمی از سود 0.1 مولار می تواند برای غلبه بر این مشکل بسیار کارامد باشد .
 
 
 
 مرجع : استفاده شده از manual دستگاه IEF

 

*** >>> استفاده از مطالب این وبلاگ بدون ذکر منبع جایز نیست <<< ***

www.ProteomicsIran.loxblog.ir

 

کسب درامد واقعی

[+] نوشته شده توسط ابوذر عسکری در سه شنبه 21 دی 1389برچسب:CHAPSO,TCA,Triton X-100,SDS,CHAPS,NP40,SB3-10,استن,محلول سازی نمونه در الکتروفورز 2 بعدی,الکتروفورز 2 بعدی,Electrophoresis,2 Dimensional Electrophoresis,2DE,, در ساعت 14:18 | |
بافرهای محلول سازی در الکتروفورز 2 بعدی (معرفهای کائوتروپیک)
 
بافرهای محلول سازی
بافرهای محلول سازی ممکن است به تنهایی یا در ترکیب با روشهای دیگر متلاشی سازی سلولی به کار گرفته شوند . برای انجام جداسازی مناسب در بعد اول ، نمونه های پروتئینی باید کاملا غیر توده ای و به صورت محلول باشند . این امر برای تمامی انواع نمونه ها در هر مرحله ای از آماده سازی ضروری است . برای این منظور معمولا ، در ترکیب بافرهای محلول سازی از یک یا دو معرف کائوتروپیک ، دترجنت ، معرف احیا کننده ، و آمفولیت استفاده می شود .
 
در این قسمت به معرفی این اجزاء و نقش آنها در محلول ساختن و آماده سازی نمونه برای انجام الکتروفورز 2 بعدی می پردازیم .
 
معرفهای کائوتروپیک
بسیاری از پروتئین ها در اشکال طبیعی (Native) دارای چندین شکل فضایی مختلف هستند و به همین دلیل ممکن است در الکتروفورز 2 بعدی الگوهای پیچیده ای ایجاد کنند . این وضعیت تفسیر نمایه های 2 بعدی را دچار مشکل خواهد کرد . برای ساده تر کردن نمایه دو بعدی و حذف اثر شکل فضایی در ایجاد نقاط متعدد مربوط به یک پروتئین و ایجاد پیکی منفرد از آن ، بر هم زدن شکل طبیعی (Denaturing) توسط معرف ها کائوتروپیک انجام می شود .
 
اوره بهترین عامل کائوتروپیک در آماده سازی نمونه برای الکتروفورز دو بعدی است ، که معمولا با غلظت 8 مولار استفاده می شود . اوره از 2 طریق مستقیم و غیر مستقیم باعث بر هم زدن شکل طبیعی و باز شدن تا خوردگی (Unfolding) مولکولهای پروتئینی می شود . مولکولهای اوره مستقیما جذب گروههای آبدوست (Hydrophill) و قطبی در سطح پروتئین ها می شوند . این مولکولهای جذب شده به گروههای قطبی ، اثر دفعی بر یکدیگر دارند . برا اثر این نیروهای دفعی بر سطح ، مولکول پروتئین باز شده و متورم می گردد . همین امر گروههای آبگریز در سطوح داخلی پروتئین را در معرض محیط خارجی قرار می دهد . ورود آب و اوره به محیط داخلی پروتئین سبب ایجاد بی ثباتی و بر هم زدن شکل طبیعی پروتئین می شود .
 
از طرف دیگر اوره از طریقی غیر مستقیم و با تغییر در ساختار و دینامیک آب می تواند در بر هم زدن شکل طبیعی پروتئین مؤثر باشد . حضور این ماده باعث اختلال در شبکه پیوند هیدروژنی بین مولکولهای آب شده و ایجاد فضایی خالی در بین مولکولهای آب می نماید . این کاهش نا مطلوب در آنتروپی با فشار مولکولهای آب به مولکولهای آبگریز جبران می شود ، تا کمترین فضای ممکن را ایجاد نمایند . این پدیده به اثر آبگریزی (Hydrophobic Effect) موسوم است . اوره در غلظتهای بالا (6 الی 8 مولار ) ، نیروهای مؤثر در متراکم کردن ساختمان پروتئین ها به خصوص اثر آبگریزی را کاهش می دهد . به این ترتیب به طور غیر مستقیم ، قسمتهای مرکزی آب گریز در معرض و در دسترس عوامل محیطی قرار می گیرد .
 
زمانی که به شرایط کائوتروپیکی قوی نیاز باشد ، ترکیبی از تیواوره 2 مولار و اوره 5 الی 8 مولار مورد استفاده قرار می گیرد . تیواوره در مقایسه با اوره دناتوره کننده قوی تری است . اما نمی توان آن را به تنهایی مورد استفاده قرار داد ، چرا که حلالیت بسیار کمی در آب دارد . این ماده در محلول غلیظ اوره حلالیت بیشتری دارد . به همین دلیل مخلوط های اوره – تیواوره قدرت محلول کنندگی بهتری را از خود نشان می دهند . به علاوه این ترکیب قادر به جلوگیری از فعالیت آنزیمهای پروتئولیتیک نیز هست که در حضور اوره به تنهایی هم ممکن است فعال باقی بمانند .
 
درجه خلوص اوره بسیار مهم است و باید از حرارت دادن آن ، به دلیل تشکیل ایزوسیانات که از تجزیه اوره حاصل می شود ، خودداری کرد . ایزو سیانات باعث کربامیلاسیون پروتئین ها و تشکیل نقاط غیر واقعی در الگوی نهایی الکتروفورز 2 بعدی می شود . محلول حاوی اوره پایدار نیست و از ذوب و انجماد مکرر محلول حاوی اوره باید خودداری کرد . از طرفی دیگر ، اگر چه استفاده از تیواوره در نمونه باعث افزایش در بروز نقاط پروتئینی می شود ، اما ایجاد رگه های (Streaking) عمودی و نقاط مبهم و نامشخص در ناحیه اسیدی ژل را نیز سبب می شود که هنوز راه حل مناسبی جهت حذف این زواید پیدا نشده است .
 
 
 

مرجع : استفاده شده از manual دستگاه IEF

 

*** >>> استفاده از مطالب این وبلاگ بدون ذکر منبع جایز نیست <<< ***

www.ProteomicsIran.loxblog.ir

 

کسب درامد واقعی

[+] نوشته شده توسط ابوذر عسکری در سه شنبه 19 دی 1389برچسب:اوره,تیواوره,محلول سازی نمونه در الکتروفورز 2 بعدی,الکتروفورز 2 بعدی,Electrophoresis,2 Dimensional Electrophoresis,2DE, در ساعت 11:34 | |
تخلیص پروتئین ها ( بخش اول )

 

مقدمه
پیشرفت تکنیکها و روشها برای تخلیص پروتئینها ، برای پیشرفت بیوتکنولوژی ضروری است . این هند بوک که از اطلاعات و مثال های فراوانی تشکیل شده است ، برای هموار شدن مسیر تخلیص پروتئین ها تهیه شده است . گوناگونی مراحل تخلیص پروتئین از یک ته نشینی ساده تک مرحله ای ، تا یک پروسه معتبر لارج اسکل (Large Scale) ، می تواند باشد .  اما اغلب ، بیشتر از یک مرحله برای رسیدن به خلوص مورد نظر ، برای تخلیص پروتئین ها مورد نیاز است .
 
Protein Purification Handbook
 
کلید موفقیت و مؤثر بودن یک تخلیص ، در انتخاب کردن و برگزیدن از بیشترین تکنیکهای مناسب ، بالا بردن کارآیی توسط جور کردن ملزومات ، و آمیختن آنها در یک راه منطقی ، که مستلزم حداقل تعداد مراحل و حداکثر محصول است . در بیشتر طرحهای خالص سازی ، مبحث یکی از انواع کروماتوگرافی به میان می آید . چنانچه در هر آزمایشگاه تخلیص پروتئین ، ابزار کروماتوگرافی بسیار ضروری است . تکنیک های مختلف کروماتوگرافی با انتخاب پذیری های متفاوت ، می تواند ترکیب قدرتمندی را برای تخلیص هر بیومولکول ایجاد نماید . توسعه تکنیک های recombinant DNA انقلابی در تهیه پروتئین ها در مقیاس بالا می باشد . پروتئین های recombinant اغلب با روش راحت تری تولید می شوند ، اما بعد از تولید ، نوبت مرحله تخلیص به روش کروماتوگرافیست و این روش هنوز در همه تولیدات ، کاربردی است . گروههای آلوده کننده و مشکلات مربوط به انحلال آنها، ، حفظ ساختمان بی عیب و فعالیت بیولوژیکی مواردی است که باید ملاحظه شود .
اگر چه در آن ممکن است پارامتر های فراوانی ظاهر شود ، که باید ملاحظه شود ، اما با تعدادی راهنمایی ساده و همچنین به کارگیری سه مرحله در استراتژی تخلیص ، فرایند می تواند به صورت ساده و راحتی طراحی و انجام شود . این امر ممکن نیست مگر با دانستن اصول بنیادی و تفصیل تکنیکهای کروماتوگرافی .
 

ادامه مطلب مخصوص اعضاء

 

 

*** >>> استفاده از مطالب این وبلاگ بدون ذکر منبع جایز نیست <<< ***

www.ProteomicsIran.loxblog.ir

 

کسب درامد واقعی


ادامه مطلب
[+] نوشته شده توسط ابوذر عسکری در سه شنبه 18 دی 1389برچسب:تخلیص پروتئین ها, در ساعت 9:5 | |
صفحه قبل 1 2 3 4 5 ... 16 صفحه بعد

درباره وبلاگ

پذیرش مقالات ,آموزش , مشاوره و شرکت در طرحهای تحقیقاتی و تولیدی و پایان نامه های دانشجویی در رابطه با تخلیص پروتئین ها با روشهایی مثل الکتروفورز کروماتوگرافی و غیره (وابسته به مؤسسه تحقیقات واکسن وسرم سازی رازی ، کرج)
آرشيو
دی 1390
شهريور 1390
تير 1390
ارديبهشت 1390
اسفند 1389
بهمن 1389
دی 1389
آبان 1389
شهريور 1389
مرداد 1389
تير 1389
خرداد 1389
ارديبهشت 1389
فروردين 1389
اسفند 1388
بهمن 1388
دی 1388
آذر 1388
آبان 1388
مهر 1388
شهريور 1388
مرداد 1388
تير 1388
خرداد 1388
آمار
روز بخير كاربر مهمان!
آمار بازديدها:
افراد آنلاين:
تعداد بازديدها:

مدير سایت :
ابوذر عسکری
لينكستان
کسب درامد واقعی از اینترنت (پول دیجیتال)
وب سایت فنی مهندسی آینده سازان
وبلاگ دانشجویان فیزیولوژی - دانشگاه فردوسی مشهد - دانشکده دامپزشکی
بیوتکنولوژی
پایگاه اطلاع رسانی بیوشیمی-پروتئومیکس
بیوانفورماتیك
مقدمه ای بر علوم هوافضا
STOPغیرمذهبی هاوارد نشوندSTOP





فال حافظ

قالب های نازترین

جوک و اس ام اس

زیباترین سایت ایرانی

جدید ترین سایت عکس

نازترین عکسهای ایرانی

بهترین سرویس وبلاگ دهی

وبلاگ دهی LoxBlog.Com


لينكدوني

کسب درامد واقعی از اینترنت (پول دیجیتال)
J. Chromatogr. A & B
Anal. Chem
Anal. Biochem
BMC Bioinformatics
Bioinformatics
Proteome
The Internet Journal of Genomics & Proteomics
Proteomics Virtual Journal
Omics: A Journal of Integrative Biology

آرشيو پيوندهاي روزانه


CopyRight| 2009 , proteomicsiran.LoxBlog.com , All Rights Reserved
Powered By Blogfa | Template By: LoxBlog.Com

--------- ----------